آمینواسیدهای مختلف در گروه Rشان متفاوت هستند.
ویژگیهای منحصربهفرد هر آمینواسید به گروه R بستگی دارد. دقت کنید همهی ویژگیهای آمینواسیدها به گروه R بستگی ندارد. آمینواسید ویژگیهای اسیدی و آمینی هم دارد که به گروه اسید و آمین وابسته است.
در ساختار پروتئینها حداکثر بیست نوع آمینواسید میتوان دید.
نوع، ترتیب و تعداد آمینواسیدها در پروتئینها عمل آنها را تعیین میکند.
هر آمینواسید میتواند در شکلدهی پروتئین موثر باشد و تاثیر آن به ماهیت گروه R بستگی دارد.
شکل پروتئینها عمل آنها را مشخص میکند.
تنها آنزیم غیرپروتئینی بدن rRNA است.
رشتههای پروتئینی همواره خطی و بدون انشعاب هستند.
آمینواسید شماره یک از انتهای آمینی شروع میشود.
آمینو اسید اول و آمینواسید آخر در یک پیوند پپتیدی شرکت میکنند. بقیه آمینواسیدها دو پیوند پپتیدی میدهند.
هر تغییری PH منجر به تغییر شکل پروتئين نمیشود.
تغییر در پیوندهای پروتئينها میتواند منجر به تغییر شکل آن بشود.
اولین پروتئينی که ساختار آن مشخص شد میوگلوبین بود. دقت کنید میوگلوبین اولین پروتئين شناسایی شده نبود.
در سطح اولین همهی آمینواسیدها در پیوندهای پپتیدی شرکت میکنند.
در سطح دوم بعضی از آمینواسیدها در پیوند هیدروژنی شرکت میکنند. این پیوند بین گروه هیدروژن یکی از آمینها و اکسیژن برقرار میشود.
در سطح دوم پروتئينها چهار شکل وجود دارد:
۱-فقط مارپیچی
۲-فقط صفحهای
۳-مارپیچی و صفحهای
۴-ساختارهای دیگر که کتاب درسی در مورد آنها نمیگوید.
آمینواسیدها براساس گروه R به آمینواسیدهای آبدوست و آبگریز تقسیم میشوند. این موضوع مبنای تشکیل ساختار سوم است که در آن پروتئينها ساختار مچاله و نامتقارن به خود میگیرند.
تا خوردگی پروتئین از سطح دو آغاز میشود. تا خوردگی بیشتر در سطح سوم وجود دارد.
علت تشکیل ساختار اول پیوندهای پپتیدیست. علت تشکیل ساختار دوم پیوندهای هیدروژنیست. علت تشکیل ساختار سوم برهمکنشهای آبگریز است. در ساختار سوم پیوندهای هیدروژنی، اشتراکی و یونی هم تشکیل میشود که به خاطر تثبیت ساختار سوم است.
در سطح یک فقط پیوند پپتیدی دیده نمیشود. در سطح یک پیوندهای درون هر آمینواسید هم دیده میشود. دقت کنید بین دیده شدن و تشکیل شدن تفاوت وجود دارد. در سطح یک تنها پیوند پپتیدی تشکیل میشود، اما پیوندهای دیگری هم وجود دارند.
میوگلوبین نمونهای از یک پروتئین با ساختار سوم است.
زیرواحد آلفا و بتای هموگلوبین هرکدام به تنهایی ساختار سوم را دارند. این زیرواحدها در سطح دوم به شکل مارپیچ درآمدهاند.
در ساختار مارپیچ پیوند هیدروژنی بیشتری برقرار میشود.
در ساختار مارپیچ مولکولهای R خارج از مارپیچ قرار میگیرند.
همهی آنزیمهای ترشحی برهمکنش آبگریز دارند.
در سطح یک، دو و سه فقط یک آمین آزاد دیده میشود.
شروع تشکیل مرحله اول بر شروع تشکیل مرحله دوم مقدم است. همچنین ایجاد مرحله دوم زودتر از ایجاد مرحله سوم رخ میدهد، اما دقت کنید که شروع مرحله دوم میتواند قبل از اتمام تشکیل مرحله اول شروع شود. اما تشکیل سطح چهارم نمیتواند همزمان با مراحل یک، دو یا سه رخ بدهد.
در مرحله یک پیوند هیدروژنی وجود ندارد.
اکتین و میوزین در انقباض هر سه نوع ماهیچه دخیل هستند.
واکنشهای شیمیایی در صورتی انجام میشود که انرژی اولیه کافی برای انجام آزمایش فراهم باشد.
آنزیمها امکان برخورد مناسب مولکولها را افزایش و انرژی فعالسازی را کاهش میدهد.
آنزیمهای بدن نمیتوانند سرعت همهی واکنشها را زیاد کند.
بدون حضور آنزیم در دمای بدن سوخت و ساز سلولها بسیار کند انجام میشود (نه اینکه اصلا انجام نشود).
چند نکته در مورد آنزیمها:
آیا هر آنزیمی که در سلول وجود دارد توسط آن سلول ساخته شده است؟ نه. مثلا آنزیمهای القای مرگ برنامهریزی میتواند توسط یک سلول دیگر وارد شده باشد.
آیا هر آنزیمی درون سلول ساخته میشود؟ نه. مثلا پپسین درون معده ساخته میشود.
آنزیمهای اسپرم در بدن مرد ساخته میشود و در بدن زن فعالیت میکند.
برای ورود آنزیمها (یا پروتئینهای درشت) الزاما از درونبری استفاده نمیشود. مثلا آنزیم مرگ برنامهریزی شده توسط سلول کشنده طبیعی از طریق سوراخی که پرفورین ایجاد میکند وارد سلول میشود.
rRNA هم آزیم است و انرژی فعالسازی را کاهش میدهد. همهی آنزیمها انرژی فعالسازی را کاهش میدهند.
آنزیمها در ساختار خود جایگاه فعال دارند که اختصاصی عمل میکنند. فقط مولکولهایی میتوانند در جایگاه فعال بنشینند که با آن مکمل (نه مشابه) باشند.
بعضی (نه همه) آنزیمها برای فعالیت خود به یونهای فلزی مانند آهن و مس یا مواد آلی مثل ویتامینها نیاز دارند.
سوال: آیا هر پروتئینی که برای کار خود نیاز به اتم آهن دارد لزوما آنزیم است؟ نه. مثلا هموگلوبین در ساختار خود اتم آهن دارد.
به مواد آلی (مثل ویتامینها) که به آنزیمها کمک میکند کوآنزیم میگویند. دقت کنید به مواد معدنی (مثل اتم آهن) کوفاکتور گفته میشود.
در همه کوآنزیمها اتم کربن وجود دارد.
بعضی از مواد سمی میتواند در جایگاه فعال آنزیم قرار بگیرد و مانع فعالیت آن بشود، اما بعضی از مواد سمی پیشماده آنزیمها هستند. مثلا برخی آنزیمهای کبدی میتواند آمونیاک را به اوره تبدیل کند. درواقع در کبد مواد سمی مصرف میشوند.
آنزیمها عمل اختصاصی دارند و روی یک یا چند پیش ماده خاص اثر دارند.
آنزیمها لزوما در همه واکنشهای بدن شرکت نمیکنند. مثلا اولین تبدیل پپسینوژن به پپسین توسط HCL شرکت میکنند.
لزوما افزایش یا کاهش PH روی عملکرد پروتئين موثر نیست. چیزی که عملکرد پروتئين را مختل میکند تغییر PH در حدیست که از PH بهینه خارج شود.
دنابسپاراز در بیضه در دمای ۳۴ درجه فعالیت میکند. همین آنزیم در دیگر قسمتهای بدن در دمای ۳۷ درجه فعالیت میکند.
بیشترین فعالیت آنزیم با بهترین فعالیت آنزیم متفاوت است. بهترین فعالیت در دمای بهینه انجام میشود. بیشترین فعالیت در یک گستره دمایی خاص انجام میشود.
آنزیمها در دمای بالاتر غیرفعال میشوند که این غیرفعال شدن دائمی و برگشتپذیر است. در دمای پایینتر هم آنزیمها غیرفعال میشوند، منتهی این غیرفعال شدن برگشتپذیر است.
دیدگاهتان را بنویسید