علاوه بر دنا و رنا که در یاخته ذخیره و انتقال اطلاعات را بر عهده دارند مولکولهای دیگری نیز هستند که به انجام فرایندهای مختلف یاختهای کمک میکنند. از جمله این مولکولها پروتئینها هستند که نقش بسیار مهمی در فرایندهای یاختهای دارند.
ساختار آمینواسیدها
پروتئینها بسپارهایی از آمینواسیدها هستند. نوع، ترتیب و تعداد آمینواسیدها در پروتئین، ساختار و عمل آنها را مشخص میکند. آمینواسیدها همانطورکه از نامشان برمیآید یک گروه آمین(NH3-) و یک گروه اسیدی کربوکسیل(COOH-) دارند. گروه آمین و کربوکسیل به همراه یک هیدروژن و گروه R همگی به یک کرین مرکزی متصل اند و چهار ظرفیت آن را پر می کنند. گروه R در آمینواسیدهای مختلف متفاوت است و ویژگیهای منحصربهفرد هر آمینواسید به آن بستگی دارد.
هرآمینواسید میتواند در شکلدهی پروتئین موثر باشد و تاثیر آن به ماهیت شیمیایی گروه R بستگی دارد.
بررسی کنید
الف. آیا همه ویژگیهای آمینواسیدها به گروه R بستگی دارد؟
پاسخ
ویژگیهای منحصربهفرد هر آمینواسید به گروه R بستگی دارد. دقت کنید همهی ویژگیهای آمینواسیدها به گروه R بستگی ندارد. آمینواسید ویژگیهای اسیدی و آمینی هم دارد که به گروه اسید و آمین وابسته است.
پیوند پپتیدی آمینواسیدها را به یکدیگر متصل میکند
آمینواسیدهای مختلف با حضور آنزیم، واکنش سنتز آبدهی را انجام میدهند. دراین نوع واکنش با خروج یک مولکول آب، یک آمینواسید با آمینواسید دیگر پیوند اشتراکی ایجاد میکند. این پیوند اشتراکی بین آمینواسیدها را پیوند پپتیدی میگویند.
وقتی تعدادی آمینواسید با پیوند پپتیدی به هم وصل شوند، زنجیرهای از آمینواسیدها به نام پلیپپتید تشکیل میشود. پروتئینها از یک یا چند زنجیره بلند و بدون شاخه از پلیپپتیدها ساخته شدهاند. هر نوع پروتئین، ترتیب خاصی از آمینواسیدها را دارد که با استفاده از روشهای شیمیایی، آمینواسیدها را جدا و آنها را شناسایی میکنند. اگرچه آمینواسیدها در طبیعت انواع گوناگونی دارند اما فقط ۲۰ نوع از آنها در ساختار پروتئینها به کار میروند.
بررسی کنید
الف. رشتههای پروتئینی خطی هستند یا منشعب؟
پاسخ
رشتههای پروتئینی همواره خطی و بدون انشعاب هستند.
ب. آمینواسید شماره یک انتهای آمین آزاد دارد یا انتهای هیدروکسیل آزاد؟
پاسخ
آمینواسید شماره یک از انتهای آمینی شروع میشود.
پ. آیا همه آمینواسیدها دو پیوند پپتیدی برقرار میکنند؟
پاسخ
آمینواسید اول و آخر زنجیره فقط یک پیوند پپتیدی برقرار میکنند.
سطوح مختلف ساختاری در پروتئینها
عمل آن را مشخص میکند. یکی از راههای پی بردن به شکل پروتئین استفاده ازپرتوهای ایکس است. با استفاده از تصاویر حاصل از آن و روشهای دیگر، محققین به ساختار سه بعدی پروتئینها پی میبرند که در آن حتی جایگاه هر اتم را میتوانند مشخص کنند. اولین پروتئینی که ساختار آن شناسایی شد میوگلوبین بود. آیا به یاد میآورید میوگلوبین در بدن چه نقشی دارد؟ این پروتئین ازیک رشته پلیپپتید تشکیل شده است.
ساختار پروتئینها در چهار سطح بررسی میشود که هر ساختار مبنای تشکیل ساختار بالاتر است.
ساختار اول پروتئین – توالی آمینواسیدها
نوع، تعداد، ترتیب و تکرار آمینواسیدها، ساختار اول پروتئینها را تعیین میکنند. ساختار اول با ایجاد پیوندهای پپتیدی بین آمینواسیدها شکل میگیرد وخطی است. این پیوند در واقع نوعی پیوند اشتراکی است.
تغییر آمینواسید در هر جایگاه موجب تغییر در ساختار اول پروتئین میشود و ممکن است فعالیت آن را تغییر دهد. با در نظر گرفتن ۲۰ نوع آمینواسید و اینکه محدودیتی در توالی آمینواسیدها در ساختار اول پروتئینها وجود ندارد پروتئینهای حاصل میتوانند بسیارمتنوع باشند. با توجه به اهمیت توالی آمینواسیدها در ساختار اول، همه سطوح دیگر ساختاری در پروتئینها به این ساختار بستگی دارند.
با توجه به ساختار اول پروتئینها
الف. هر پیوندی بین نیتروژن و کربن در ساختار اول شکل میگیرد؟
پاسخ
در سطح یک فقط پیوند پپتیدی دیده نمیشود. در سطح یک پیوندهای درون هر آمینواسید هم دیده میشود. دقت کنید بین دیده شدن و تشکیل شدن تفاوت وجود دارد. در سطح یک تنها پیوند پپتیدی تشکیل میشود، اما پیوندهای دیگری هم وجود دارند.
ساختار دوم-الگوهایی از پیوندهای هیدروژنی
بین بخشهایی از زنجیره پلیپیتیدی میتواند پیوندهای هیدروژنی برقرار شود. این پیوندها منشاً تشکیل ساختار دوم درپروتئینها هستند که به چند صورت دیده میشوند. دونمونه معروف آنها ساختار مارپیچ و ساختار صفحهای است.
با توجه به ساختار دوم پروتئینها
الف. در ساختار مارپیچ گروههای R به سمت داخل قرار میگیرند یا به سمت خارج؟
پاسخ
در ساختار مارپیچ مولکولهای R به سمت خارج قرار میگیرند.
ساختار سوم – تاخورده و متصل به هم
در ساختار سوم، تاخوردگی بیشتر صفحات و مارپیچها رخ میدهد و پروتئینها به شکلهای متفاوتی در میآیند. تشکیل این ساختار در اثر برهمکنشهای آبگریز است: به این صورت که گروههای R آمینواسیدهایی که آبگریزند، به یکدیگر نزدیک میشوند تا در معرض آب نباشند. سپس با تشکیل پیوندهای دیگری مانند هیدروژنی، اشتراکی و یونی ساختار سوم پروتئین تثبیت میشود. مجموعه این نیروها قسمتهای مختلف پروتئین را به صورت به هم پیچیده در کنار هم نگه میدارند. بنابراین با وجود این نیروها پروتئینهای دارای ساختار سوم، ثبات نسبی دارند. ایجاد تغییر در پروتئین، حتی تغییر یک آمینواسید هم میتواند ساختار و عملکرد آن را به شدت تغییر دهد. میوگلوبین نمونهای ازپروتئینها با ساختار سوم است.
ساختار چهارم – آرایش زیرواحدها
بعضی پروتئینها ساختار چهارم دارند، این ساختار هنگامی شکل میگیرد که دو یا چند زنجیره پلیپپتید در کنار یکدیگر پروتئین را تشکیل دهند. در این ساختار هریک از زنجیرهها نقشی کلیدی در شکلگیری پروتئین دارند. نحوه آرایش این زیرواحدها در کنار هم ساختار چهارم پروتئینها نامیده میشود.
هموگلوبین از چهار زنجیره پلیپپتیدی تشکیل شده است. دو زنجیره از نوع آلفا و دو زنجیره از نوع بتا است. هر نوع زنجیره، ترتیب خاصی از آمینواسیدها را در ساختار اول دارند. در ساختار دوم به شکل مارپیچ درمیآیند. در ساختار سوم هریک اززنجیرهها به صورت یک زیرواحد، تاخورده و شکل خاصی پیدا میکند. درنهایت در ساختار چهارم، این چهار زیرواحد در کنار هم قرار گرفته و هموگلوبین را شکل میدهند.
با توجه به سطوح ساختاری در پروتئینها
الف. در کدام سطح همه آمینواسیدها در تشکیل نوعی پیوند شرکت میکنند؟
پاسخ
در اولین سطح همهی آمینواسیدها در تشکیل پیوندهای پپتیدی شرکت میکنند.
ب. در سطح دوم (بعضی/اغلب) از آمینواسیدها در تشکیل پیوند هیدروژنی شرکت میکنند.
پاسخ
در سطح دوم بعضی از آمینواسیدها در پیوند هیدروژنی شرکت میکنند. این پیوند بین گروه هیدروژن یکی از آمینها و اکسیژن برقرار میشود.
پ. تا خوردگی پروتئینها از کدام سطح آغاز میشود؟ بیشترین تا خوردگی پروتئین در کدام سطح اتفاق میافتد؟
پاسخ
تا خوردگی پروتئین از سطح دو آغاز میشود. تا خوردگی بیشتر در سطح سوم وجود دارد.
ت. علت تشکیل ساختارهای اول تا سوم چه پیوندهاییست؟
پاسخ
علت تشکیل ساختار اول پیوندهای پپتیدیست. علت تشکیل ساختار دوم پیوندهای هیدروژنیست. علت تشکیل ساختار سوم برهمکنشهای آبگریز است. در ساختار سوم پیوندهای هیدروژنی، اشتراکی و یونی هم تشکیل میشود که به خاطر تثبیت ساختار سوم است.
ث. میوگلوبین در سطح سوم خود به صورت صفحه و مارپیچ در میآید(ص-غ).
پاسخ
میوگلوبین در سطح سوم خود فقط ساختار مارپیچ دارد.
ج. در ساختارهای یک، دو و سه به ترتیب چند آمین آزاد دیده میشود؟
پاسخ
در سطح یک، دو و سه فقط یک آمین آزاد دیده میشود.
چ. در کدام سطح از سطوح ساختاری پیوند هیدروژنی دیده نمیشود؟
پاسخ
در سطح یک پیوند هیدروژنی وجود ندارد.
نقش پروتئینها
پروتئینها متنوعترین گروه مولکولهای زیستی از نظر ساختار شیمیایی و عملکردی هستند. پروتئینها در فرایندها وفعالیتهای متفاوتی شرکت دارند از جمله فعالیت آنزیمی که در آن به صورت کاتالیزورهای زیستی عمل میکنند و سرعت واکنش شیمیایی خاصی را زیاد میکنند.
بعضی دیگر از پروتئینها به صورت گیرندههایی در سطح یاختهها قرار دارند: مثلاً گیرندههای آنتیژنی در سطح لنفوسیتها نمونهای از این پروتئینها هستند.
برخی پروتئینها مثل هموگلوبین گازهای تنفسی را در خون منتقل میکنند. پمپ سدیم – پتاسیم نیز که با آن آشنا هستید، پروتئینی است که در غشا وجود دارد. این پمپ یونهای سدیم و پتاسیم را در عرض غشا جابهجا میکند و فعالیت آنزیمی هم دارد. آیا محلهای فعالیت و نقش آنزیمی این پمب را به یاد دارید؟ کلاژن پروتئینی است که باعث استحکام بافت پیوندی میشود. زردپی و رباط مقدار فراوانی از پروتئین کلاژن دارند.
انقباض ماهیچهها نیز ناشی از حرکت لغزشی دو نوع پروتئین روی یکدیگر یعنی اکتین و میوزین است. از دیگر پروتئینها میتوان به هورمون ها اشاره کرد. بیشتر هورمونها از جمله اکسیتوسین و انسولین که پیامهای بین یاختهای را در بدن جانوران رد وبدل میکنند تا تنظیمهای مختلف در بدن انجام شود، پروتئینی هستند. همچنین پروتئینهایی مثل مهارکنندهها که بعدا با آنها آشنا خواهید شد، نقشهای تنظیمی متعددی را در فعال و غیرفعال کردن ژنها بر عهده دارند.
آنزیمها
واکنشهای شیمیایی در صورتی سرعت مناسب میگیرند که انرژی اولیه کافی برای انجام آن وجود داشته باشد. این انرژی را انرژی فعالسازی گویند.
انجام واکنشها در بدن موجود زنده نیز که با عنوان کلی سوخت وساز مطرح میشوند همین طور هستند. این واکنشها با حضور آنزیم انجام میشوند. آنزیم امکان برخورد مناسب مولکولها را افزایش و انرژی فعالسازی واکنش را کاهش میدهد. همچنین با این کار سرعت واکنشهایی را که در بدن موجود زنده انجام شدنی هستند زیاد میکند.
بدون آنزیم ممکن است در دمای بدن سوخت و ساز یاخته ها بسیارکند انجام شود و انرژی لازم برای حیات تامین نشود. آنزیمهای ترشحی دستگاه گوارش مثل آمیلاز بزاق و لیپاز در خارج یاخته عمل میکنند ولی آنزیمهای موثر در تنفس یاختهای، فتوسنتز و همانندسازی درون یاخته فعالیت میکنند. البته گروهی از آنزیمها مثل پمپ سدیم-پتاسیم فعالیت خود را در غشا انجام میدهند.
بررسی کنید
الف. آیا هر آنزیمی که در سلول وجود دارد توسط آن سلول ساخته شده است؟
پاسخ
نه. مثلا آنزیمهای القای مرگ برنامهریزی میتواند توسط یک سلول دیگر وارد شده باشد.
ب. آیا هر آنزیمی درون سلول ساخته میشود؟
پاسخ
نه. مثلا پپسین درون معده ساخته میشود.
پ. آیا همه آنزیمها با درونبری وارد سلول میشوند؟
پاسخ
برای ورود آنزیمها (یا پروتئینهای درشت) الزاما از درونبری استفاده نمیشود. مثلا آنزیم مرگ برنامهریزی شده توسط سلول کشنده طبیعی از طریق سوراخی که پرفورین ایجاد میکند وارد سلول میشود.
آنزیمهای اسپرم در بدن مرد ساخته میشود و در بدن زن فعالیت میکند.
ساختار آنزیمها
بیشتر آنزیمها پروتئینی هستند. آنزیمها در ساختار خود بخشی به نام جایگاه فعال دارند. جایگاه فعال بخشی اختصاصی در آنزیم است که پیشماده در آن قرار میگیرد. ترکیباتی که آنزیم روی آنها عمل میکند، پیشماده و ترکیباتی که حاصل فعالیت آنزیم هستند، فراورده یا محصول خوانده میشوند.
بعضی آنزیمها برای فعالیت به یونهای فلزی مانند آهن، مس و یا مواد آلی مثل ویتامینها نیاز دارند. به مواد آلی که به آنزیم کمک میکنند کوآنزیم میگویند. وجود بعضی از مواد سمی در محیط مثل سیانید و آرسنیک میتواند با قرار گرفتن درجایگاه فعال آنزیم، مانع فعالیت آن شود. بعضی ازاین مواد به همین طریق باعث مرگ میشوند.
بررسی کنید
الف. آیا هر پروتئینی که برای کار خود نیاز به اتم آهن دارد لزوما آنزیم است؟
پاسخ
نه. مثلا هموگلوبین در ساختار خود اتم آهن دارد.
ب. در (همه/برخی از) کوآنزیمها اتم کربن وجود دارد.
پاسخ
بعضی آنزیمها برای فعالیت به یونهای فلزی مانند آهن، مس و یا مواد آلی مثل ویتامینها نیاز دارند. به مواد آلی که به آنزیم کمک میکنند کوآنزیم میگویند.
عملکرد اختصاصی آنزیمها
هر آنزیم روی یک یا چند پیشماده خاص موثر است. بنابراین گفته میشود که آنزیمها عمل اختصاصی دارند. شکل آنزیم در جایگاه فعال با شکل پیشماده یا بخشی از آن مطابقت دارد وبه اصطلاح مکمل یکدیگرند.
اگرچه آنزیمها عملی اختصاصی دارند ولی برخی از آنها بیش از یک نوع واکنش را سرعت میبخشند.
آیا میتوانید مثالی از این نوع آنزیمها بیاورید؟
آنزیمها در همه واکنشهای شیمیایی بدن جانداران که شرکت میکنند: سرعت واکنش را زیاد میکنند اما در پایان واکنشهادست نخورده باقی میمانند تا بدن بتواند بارها از آنها استفاده کند. به همین دلیل یاختهها به مقدارکم به آنزیمها نیاز دارند. البته به مرور مقداری از آنها از بین میروند و یاخته مجبور به تولید آنزیمهای جدید میشود.
بررسی کنید
الف. یک ماده سمی مثال بزنید که پیشماده نوعی آنزیم است.
پاسخ
بعضی از مواد سمی میتواند در جایگاه فعال آنزیم قرار بگیرد و مانع فعالیت آن بشود، اما بعضی از مواد سمی پیشماده آنزیمها هستند. مثلا برخی آنزیمهای کبدی میتواند آمونیاک را به اوره تبدیل کند. درواقع در کبد مواد سمی مصرف میشوند.
عوامل موثر بر فعالیت آنزیمها
عوامل متعددی از جمله pH، دما، غلظت آنزیم و پیشماده بر سرعت فعالیت آنزیمها تاثیر میگذارند.
pHمحیط: pH بیشتر مایعات بدن بین ۶ و۸ است، مثلاً pH خون حدود۷/۴است. البته pH بعضی بخشها خارج از این محدوده هستند. یکی از این موارد، pH ترشحات معده است که حدود ۲ میباشد.
هر آنزیم در یک pH ویژه بهترین فعالیت را داردکه به آن pH بهینه میگویند: مثلاً pH بهینه پپسین حدود ۲ است درحالیکه آنزیمهایی که از لوزالمعده به روده کوچک وارد میشوند pH بهینه حدود ۸ دارند. تغییر pH محیط با تاثیر بر پیوندهای شیمیایی مولکول پروتئین میتواند باعث تغییر شکل آنزیم شود و در نتیجه امکان اتصال آن به پیشماده از بین برود، در نتیجه میزان فعالیت آن تغییر میکند.
دما: آنزیمهای بدن انسان در دمای ۳۷ درجه سانتیگراد بهترین فعالیت را دارند. این آنزیمها در دمای بالاتر ممکن است شکل غیر طبیعی یا برگشتناپذیر پیدا کنند و غیرفعال شوند. آنزیمهایی که در دمای پایین غیرفعال میشوند با برگشت دما به حالت طبیعی، میتوانند به حالت فعال برگردند.
غلظت آنزیم و پیشماده: مقدار بسیار کمی از آنزیم کافی است تا مقدار زیادی از پیشماده را در واحد زمان به فراورده تبدیل کند. اگر مقدار آنزیم زیادتر شود تولید فراورده در واحد زمان افزایش مییابد. افزایش غلظت پیشماده در محیطی که آنزیم وجود دارد نیز میتواند تا حدی باعث افزایش سرعت شود ولی این افزایش تا زمانی ادامه مییابد که تمامی جایگاههای فعال آنزیمها با پیشماده اشغال شوند. در این حالت سرعت انجام واکنش ثابت میشود.
بررسی کنید
الف. آیا بیضه دنابسپاراز دارد؟
پاسخ
بله. سلولهای بیضه نیز مانند بقیه سلولهای بدن دنابسپاراز دارند.
ب. دنابسپاراز بیضه در چه دمایی فعالیت میکند؟
پاسخ
دنابسپاراز در بیضه در دمای ۳۴ درجه فعالیت میکند. همین آنزیم در دیگر قسمتهای بدن در دمای ۳۷ درجه فعالیت میکند.
کاربرد آنزیمها در صنعت
از آنزیمها در صنایع متفاوتی مانند تولید دارو، خوراکی، آشامیدنی و سوختهای زیستی استفاده میشود. مثلا آنزیم سلولاز که در تجزیه سلولز به گلوکز نقش دارد از آنزیمهای مورد استفاده در کاغذسازی و تولید سوخت زیستی است. آنزیمها در صنایع غذایی، به ویژه صنایع لبنی از اهمیت ویژهای برخوردارند. مایه پنیر در واقع نامی عمومی برای آنزیمهایی است که با دلمه کردن پروتئین شیر آن را به پنیر تبدیل میکنند. مایه پنیر را به طور سنتی از معده نوزادان(شیرخواران) جانورانی مانند گوسفند و گاو به دست میآورند. امروزه انواعی از مایه پنیرها وجود دارد که از گیاهان و ریزجانداران (میکروارگانیسمها) به دست میآیند.
درصنایع شوینده بااستفاده از لیپازها، پروتئازها و آمیلازها انواعی از شویندهها با قدرت تمیز کنندگی بالا تولید میشوند. به نظر شما علت استفاده هریک از این آنزیمها در شویندهها چیست؟